Ферменти мікроорганізмів: способи утворення, класифікація та властивості

Ферменти-це біокаталізатори, що відіграють важливу роль на всіх етапах обміну речовин і біохімічних реакцій. Вони представляють особливий інтерес і використовуються як органічні каталізатори в численних процесах промислового масштабу. У цій статті наведено огляд ферментів мікроорганізмів та їх класифікація.

Введення

Різні біопромисловості потребують ферментів, що володіють особливими характеристиками для їх застосування при обробці субстратів і сировини. Ферменти мікроорганізмів діють як біокаталізатори для здійснення реакцій в біологічних процесах економічним і екологічно чистим способом в порівнянні з використанням хімічних каталізаторів. Їх особливі характеристики використовуються для комерційного інтересу та промислового застосування. Ферменти дуже специфічні, вони каталізують близько 4000 біохімічних реакцій. Нобелівський лауреат Еміль Фішер припустив, що це відбувається тому, що і фермент, і субстрат мають специфічні комплементарні геометричні форми, які точно вписуються одна в одну.

Визначення

Ферменти-це великі біологічні молекули, відповідальні за всі ті важливі хімічні взаємоперетворення, які необхідні для підтримки життя. Вони є високоселективними каталізаторами, які можуть значно прискорити як швидкість, так і специфічність метаболічних реакцій, які варіюються від перетравлення їжі до синтезу ДНК. Від того, які ферменти утворюються в клітинах мікроорганізмів, залежать всі метаболічні процеси, що відбуваються в них.

Історія

У 1877 році Вільгельм Фрідріх Кюне, професор фізіології в Гейдельберзькому університеті, вперше використав термін "фермент", який походить від латинського слова fermentum, означаючого »у заквасці". Отримання ферментів мікроорганізмів почалося в Стародавній Греції. Вони використовувалися для збереження їжі та напоїв.

У 1783 році відомий італійський католицький священик Лаццаро Спалланцані вперше згадав важливість цієї біомолекули у своїй роботі з біогенезу.

У 1812 році Готліб Сигізмунд Кірхгоф досліджував процедуру перетворення крохмалю в глюкозу. У своєму експерименті він висвітлює застосування ферментів як каталізатора.

У 1833 році французький хімік Ансельм Пайен відкрив перший фермент-діастазу.

Кілька десятиліть потому, в 1862 році, при вивченні ферментації цукру до спирту Луї Пастер прийшов до висновку, що вона була каталізована життєвою силою, що міститься в клітинах дріжджів.

Знайдені в природі біомолекули широко використовувалися з давніх часів при виробництві таких виробів, як льон, шкіра та індиго. Всі ці процеси були викликані мікроорганізмами-продуцентами ферментів.

Значення

Для полегшення хімічних реакцій необхідні ферменти. Їх роль в життєдіяльності мікроорганізмів дуже важлива. Вона полягає в забезпеченні метаболічних процесів, дихання, травлення та інших видів життєдіяльності. Коли ферменти функціонують належним чином, гомеостаз зберігається. Ще одна роль ферментів в мікроорганізмах-це прискорення обміну речовин.

Особливі характеристики

Властивості ферментів мікроорганізмів включають в себе:

• термостійкість;
• термофільну природу;
• толерантність до мінливого діапазону РН;
• стабільність активності при зміні температур і РН;
• інші жорсткі умови реакції.

Вони поділяються на термофільні, ацидофільні або алкалофільні. Мікроорганізми з системами термостабільних ферментів зменшують можливість мікробного забруднення у великомасштабних промислових реакціях тривалої тривалості. Ферменти мікроорганізмів допомагають у збільшенні масообміну і зниженні в`язкості субстрату під час процесу гідролізу сировини.

Класифікація

Через широкий спектр активностей, заснованих на природі їх реакції, ферменти класифікуються відповідно до каталізу:

1. Оксидоредуктази. Реакції окислення включають перенесення електронів від однієї молекули до іншої. У біологічних системах-це видалення водню з субстрату.
2. Трансферази. Цей клас ферментів каталізує перенесення груп атомів з однієї молекули в іншу. Амінотрансферази або трансамінази сприяють перенесенню аміногрупи з амінокислоти в альфа-оксокислоту.
3. Гідролази. Каталізують гідроліз, розщеплення субстратів водою. Реакції включають розщеплення пептидних зв`язків у білках, глікозидних зв`язків у вуглеводах та ефірних зв`язків у ліпідах. Як правило, більші молекули розпадаються на менші фрагменти.
4. Ліаз. Каталізують додавання груп до подвійних зв`язків або утворення других за допомогою видалення перших. Наприклад, пектат-ліази розщеплюють глікозидні зв`язки шляхом бета-елімінації.
5. Ізомерази. Каталізують перенесення груп з одного положення в інше в одній і тій же молекулі. Змінюють структуру субстрату, перебудовуючи його атоми.
6. Лігази. З`єднують молекули разом з ковалентними зв`язками. Беруть участь в біосинтетичних реакціях, де утворюються нові групи зв`язків. Такі реакції вимагають введення енергії у вигляді кофакторів.

Застосування

Ферментація застосовується при приготуванні багатьох харчових продуктів. Використання ферментів мікроорганізмів у харчовій промисловості-це давній процес. Широке застосування знайшли наступні види:

• Амілаза. Розрідження крохмалю, поліпшення якості хліба, освітлення фруктових соків.
• Глюкоамілази. Виробництво пива та сиропів з високим вмістом глюкози та фруктози.
• Протеаза. Тендеризація м`яса, коагуляція молока.
• Лактаза. Зниження непереносимості лактози у людей, пребіотичні харчові добавки.
• Ліпаза. Виробництво сиру чеддер.
• Фосфоліпази. Виробництво ліполізованого молочного жиру.
• Эстеразам. Поліпшення смаку і аромату у фруктовому соку. Деетерифікація харчових волокон. Виробництво коротколанцюгових складних ефірів.
• Целюлази. Корми для тварин.
• Глюкозооксидаза. Поліпшення терміну придатності продуктів харчування.
• Лаккази. Видалення поліфенолів з вина.
• Каталаза. Харчова консервація. Видалення перекису водню з молока до виробництва сиру.
• Пероксидаза. Розвиток смаку, кольору та якості їжі.

Протеаза

Протеази, отримані з мікробних систем, бувають трьох типів: кислі, нейтральні та лужні. Лужні серинові протеази мають найбільше застосування в біоіндустрії. Вони мають високу активність і стабільність в аномальних умовах екстремальних фізіологічних параметрів. Лужні протеази мають властивість високої стабільності ферментативної активності при використанні в миючих засобах. Вони знайшли широке застосування в біоіндустрії:

• виробництво пральних порошків;
• харчова промисловість;
• обробка шкіри;
• фармацевтика;
• дослідження молекулярної біології та синтезу пептидів.

Амілаза

Це фермент мікроорганізмів, який каталізує розщеплення крохмалю на цукру. Він був відкритий і виділений Ансельмом Пейєном у 1833 році. Всі амілази є гликозидгидролазами. Вони широко використовуються в промисловості і займають майже 25% ринку ферментів. Застосовуються в таких галузях, як:

• харчовий;
• хлібопекарський;
• паперова і текстильна;
• підсолоджувачі та фруктові соки;
• глюкозні та фруктозні сиропи;
• миючий засіб;
• паливний етанол з крохмалів;
• алкогольні напої;
• травна допомога;
• плямовивідник в хімчистці.

Також використовуються в клінічній, медичній та аналітичній хімії.

Ксиланаза

Геміцелюлоза є однією з основних складових сільськогосподарських залишків поряд з целюлозою, лігніном і пектином. Ксилан є основним її компонентом. Важливість ксиланази значно зросла завдяки її біотехнологічним застосуванням для виробництва пентози, очищення фруктових соків, поліпшення травлення та біоконверсії лігноцелюлозних сільськогосподарських відходів у паливо та хімічні речовини. Вона знайшла своє застосування в харчовій, текстильній та целюлозно-паперовій промисловості, утилізації відходів сільського господарства, виробництва етанолу та кормів для тварин.

Лакказа

Лігінолітичні ферменти застосовуються в гідролізі лігноцелюлозних сільськогосподарських залишків, особливо для деградації складного і неперекачуючого складового лігніну. Вони дуже універсальні за своєю природою і можуть бути використані в ряді промислових процесів. Лігнолітична ферментна система використовується в біообесцвечивании целюлози, і в інших галузях, таких як стабілізація винних і фруктових соків, прання деніму, косметична промисловість і біосенсори.

Ліпаза

Це фермент мікроорганізмів, що каталізує розщеплення і гідроліз жирів. Ліпази - це підклас естераз. Вони відіграють значну роль у травленні, транспорті та переробці жирів. Велика частина ліпаз задіяні в певному положенні на гліцериновому остові жирового субстрату, особливо в тонкій кишці. Деякі з них експресуються за допомогою секретованих патогенних організмів під час інфекційного захворювання. Ліпази вважаються основною групою біотехнологічно цінних ферментів, головним чином завдяки універсальності їх застосовуваних властивостей і легкості масового виробництва.

Застосування ліпази

Ці ферменти беруть участь у різноманітних біологічних процесах, починаючи від рутинного метаболізму тригліцеридів в раціоні харчування до передачі сигналів і запалення клітин. Деякі активності ліпази обмежені певними відділеннями всередині клітин, тоді як інші працюють у позаклітинних просторах:

• Панкреатичні ліпази виділяються в позаклітинні простори, де вони служать для переробки харчових ліпідів у простіші форми, які переносяться по всьому організму.
• Полегшують поглинання поживних речовин із зовнішнього середовища.
• Підвищена активність ліпази замінює традиційні Каталізатори при переробці біодизеля.
• Використовується в таких областях, як випічка, миючі засоби для прання, як біокаталізатори.
• У текстильній промисловості застосовується для збільшення всмоктуючої здатності тканини і рівності при фарбуванні.
• Для модифікації харчового смаку шляхом синтезу складних ефірів коротколанцюгових жирних кислот і спиртів.
• Наявність або високий рівень ліпаз може свідчити про певну інфекцію або захворювання і може використовуватися як діагностичний інструмент.
• Надають бактерицидну дію. Можуть бути використані при лікуванні злоякісних пухлин.
• Мають велике комерційне значення в косметиці та фармацевтиці (засоби по догляду за шкірою, препарати для завивки волос).